http___bg.handbookmedical.com_20_ferment.shtml_1.xml
1.1 2.1 3.1 3.2 3.3 4.1 4.2 4.3 4.4 4.5 4.6 4.7 4.8 5.1 5.2 5.3 5.4 5.5 5.6 5.7 5.8 5.9 5.10 5.11
Ензимите (ензимите) са специфични протеини, които играят ролята на биологични катализатори; се произвеждат от клетки от живи организми. Ензимите се различават от конвенционалните катализатори чрез тяхната по-голяма специфичност (виж по-долу), а също така и от способността да ускоряват хода на химичните реакции в условията на нормална жизнена активност на организма. Ензимите присъстват във всички живи клетки - животни, растения, бактерии. Повечето от ензимите са в тъкани в незначителни концентрации, но има случаи, когато протеинът, който представлява значителна част от клетъчната плазма, например миозина в мускулната тъкан, има ензимна активност. Молекулното тегло на ензимите варира значително: от няколко хиляди до няколко милиона, със същия тип ензими, но изолирани от различни източници, могат да имат различно молекулно тегло, се различават в последователността на аминокиселинния състав. Ензимите, които имат един и същ каталитичен ефект, но се различават по своите физикохимични свойства, се наричат изоензими (изоензими). Ензимите могат да бъдат прости или сложни протеини. Последните, в допълнение към протеина (апоензим), имат в своя състав и не-протеинов компонент - остатъка от органична молекула или неорганичен йон. Нежилният компонент, лесно отделен от апоензима, се нарича коензим. Силно обвързан с ензима, не-протеиновата част се нарича протетична група. Много протетични групи и коензими са производни на витамини, пигменти и др. Ензимите имат строга специфичност по отношение на субстрата (т.е. селективно взаимодействат с едно или друго химично вещество и съединения). Например, лактазата (намираща се в чревния сок) разцепва само дизахарид-лактоза и производни на лактоза (лактобионова киселина, лактоуреиди и др.) С образуването на смес от глюкоза и галактаза; малтазата разделя малтозата на две глюкозни молекули и амилазата действа само върху нишесте, гликоген и други полизахариди . В резултат на последователното действие на тези, както и на други ензими, въглехидратите на хранителните продукти се превръщат в монозахариди и се абсорбират от чревната стена. Специфичността на ензимите се определя от факта, че те взаимодействат с определено химическо групиране на субстрата. Например, пепсин (виж) действа върху протеини, разделя връзките в полипептидната верига на протеиновата молекула и протеиновата молекула се разцепва в полипептиди, които след това под действието на други ензими - трипсин (виж), химотрипсин (виж) и пептидаза за да се разцепи до аминокиселини. Специфичността на ензимите играе важна биологична роля; благодарение на него се постига поредица от химични реакции в тялото. Неорганичните йони активират редица ензими; някои ензими (металоензими) като цяло са неактивни, ако няма никой, специфичен йон за дадения ензим. Ензимните места, отговорни за локализирането и активирането на субстрата в ензимния процес, се наричат активни ензимни центрове. Образуването на активното място включва специфични аминокиселинни остатъци на протеиновата молекула, сулфхидрилни групи и протетични групи, ако има такива. Така че, в състава на ензимите, носещи името на групата на флавопротеините, протетичната група включва флавиновото производно (обикновено това е флавинаденидидин динуклеотид - FAD). Лесно се окисляват и възстановяват флектин протезните групи действат като биологични водородни носители, например при дехидрогениране на аминокиселини с участието на кислород или при дехидрогениране с участието на цитохроми в митохондриите на първоначалните компоненти на дихателната верига (като сукцинат, холин , саркозин и др.). Подобни функции се извършват и от други респираторни пигменти (хемоглобин и миоглобин - при по-високи животни и хора, както и хемаритрин, еритрокрикрин, хемоцианин и други - при по-ниски животни). Всички тези ензими съчетават присъствието в активния център на атомите на метала (желязо или мед).
1.1 2.1 3.1 3.2 3.3 4.1 4.2 4.3 4.4 4.5 4.6 4.7 4.8 4.9 5.1 5.2 5.3 5.4 5.5 5.6 5.7 5.8 5.9 5.10 5.11
Enzymes (enzymes) are specific proteins that play the role of biological catalysts; are produced by cells of living organisms. Enzymes differ from conventional catalysts by their greater specificity (see below), and also by the ability to accelerate the course of chemical reactions in conditions of normal vital activity of the organism. Enzymes are present in all living cells - animals, plant, bacterial. Most of the enzymes are in tissues in negligible concentrations, but there are cases when the protein that constitutes a significant part of the cell plasma, for example, myosin in muscle tissue, has enzymatic activity. Molecular weight of enzymes varies widely: from several thousand to several million, with the same type of enzymes, but isolated from different sources, can have different molecular weight, differ in the sequence of amino acid composition. Enzymes that have the same catalytic effect, but differ in their physico-chemical properties, are called isoenzymes (isoenzymes). Enzymes can be simple or complex proteins. The latter, in addition to the protein (apoenzyme), have in their composition and non-protein component - the residue of an organic molecule or an inorganic ion. The non-protein component easily separated from the apoenzyme is called coenzyme. Strongly bound to the enzyme, the non-protein part is called a prosthetic group. Many prosthetic groups and coenzymes are derivatives of vitamins, pigments, etc. Enzymes have a strict specificity with respect to the substrate (ie, selectively interacts with one or another chemical substance and compounds). For example, lactase (found in intestinal juice) cleaves only disaccharide-lactose and lactose derivatives (lactobionic acid, lactoureids, etc.) with the formation of a mixture of glucose and galactase; maltase splits maltose into two glucose molecules, and amylase acts only on starch, glycogen and other polysaccharides . The As a result of the sequential action of these, as well as other enzymes, the carbohydrates of food products are converted into monosaccharides and absorbed by the intestinal wall. The specificity of enzymes is determined by the fact that they interact with a certain chemical grouping of the substrate. For example, pepsin (see) acts on proteins, splits bonds within the polypeptide chain of the protein molecule, and the protein molecule splits into polypeptides, which then under the action of other enzymes - trypsin (see), chymotrypsin (see) and peptidase can to cleave up to amino acids. The specificity of enzymes plays an important biological role; thanks to it, a sequence of chemical reactions is achieved in the body. Inorganic ions activate a number of enzymes; some enzymes (metalloenzymes) are generally inactive, if there is no one, a specific ion for the given enzyme. The enzyme sites responsible for the localization and activation of the substrate in the enzymatic process are called active enzyme centers. The formation of the active site involves specific amino acid residues of the protein molecule, sulfhydryl groups and prosthetic groups, if any. So, in the composition of enzymes bearing the group name of flavoproteins, as a prosthetic group includes the flavin derivative (usually this is flavinadenidine dinucleotide - FAD). Easily oxidized and recovered, flavin prosthetic groups act as biological hydrogen carriers, for example, in the dehydrogenation of amino acids with the participation of oxygen or in the dehydrogenation with the participation of cytochromes in the mitochondria of the initial components of the respiratory chain (such as succinate, choline , sarcosine, etc.). Similar functions are performed by other respiratory pigments (hemoglobin and myoglobin - in higher animals and humans, as well as hemaritrin, erythrocricrin, hemocyanin and others - in lower animals). All these enzymes combine the presence in the active center of the atoms of the metal (iron or copper).