https___en.wikipedia.org_wiki_Isoleucine_2.xml
1.1 2.1 2.2 2.3 3.1 3.2 3.3 3.4 4.1 5.1 6.1 6.2 6.3 6.4 7.1 7.2 7.3 7.4 8.1 9.1 9.2 10.1 11.1 12.1 12.2 12.3 13.1 14.1
Изолевцин Изолевцин (съкратено Ile или I)[1] е a-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3. Тя е незаменима аминокиселина, което означава, че човешкият организъм не може да я синтезира и тя трябва да се набавя с храната. Нейните кодони са AUU, AUC и AUA. С въглеводородна странична верига изолевцина се класифицира като хидрофобна аминокиселина. Наред с треонина изолевцинът е една от двете аминокиселини, притежаващи хирална странична верига. Възможни са четири стереоизомера на изолевцина, включително два диастереоизомера на L-формата. Въпреки всичко, естествената форма на изолевцина в природата е енантиомера (2S,3S)-2-амино-3-метилпентанова киселина. Съдържание Катаболизъм[редактиране | редактиране на кода] Изолевцинът е едновременно глюкогенна и кетогенна аминокиселина. След трансаминиране с алфа-кетоглутарат въглеродния скелет може да се преобразува в сукцинил-КоА или да се включи в цикъла на Кребс за окисление или превръщане в оксалоацетат, участващ в глюконеогенезата (оттук глюкогеннен). Също така изолевцинът може да бъде превърнат в ацетил-КоА и включен в цикъла на Кребс чрез кондезиране с оксалоацетат до образуване на цитрат. При бозайниците ацетил-КоА не може да бъде превърнат обратно до въглехидрат, но може да бъде използван в синтезата на кетонни тела или мастни киселини (оттук кетогеннен). Биотин, понякога известен и като Витамин B7 или Витамин H, е абсолютно необходим за пълния катаболизъм на изолевцина (както и на левцина). Без необходимия биотин човешкото тяло не може напълно да разгради молекулите на изолевцина и левцина [2]. Нарушената обмяна на двете аминокиселини може да доведе до физиологични промени (свързани с мускулите и протеиновия синтез, липидния метаболизъм, както и метаболизма на мастните киселини), когнитивни нарушения произхождащи от общ метаболитен недостиг, както и от дразнещите ефекти на хидроксиизовалерата - страничен продукт от непълния катаболизъм на изолевцина. Изовалератна ацидемия е пример за заболяване причинено от непълния катаболизъм на левцин. Хранителни източници[редактиране | редактиране на кода] Въпреки че тази аминокиселина не се продуцира от животните, тя се съхранява в големи количества. Храни съдържащи високо количество изолевцин са яйцата, соевия протеин, водораслите, пуешкото, пилешкото и агнешкото месо, сиренето и рибата.[3] Изомери[редактиране | редактиране на кода] Източници[редактиране | редактиране на кода] - ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. // Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. - ↑ http://www.metametrix.com/learning-center/case-studies/2004/biotin-detoxification-needs-in-cognitively-delayed-adult - ↑ [1], List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or weight.
1.1 2.1 2.2 3.1 3.2 3.3 4.1 4.2 5.1 6.1 7.1 8.1 8.2 8.3 9.1 10.1 11.1 12.1 13.1 14.1 14.2 14.3 14.4 15.1 15.2 16.1 17.1 17.2 18.1 19.1 20.1 21.1 22.1 23.1 24.1 24.2 24.3 25.1 25.2 26.1 26.2 27.1 27.2 28.1 29.1 29.2 29.3 30.1 31.1
Isoleucine Isoleucine (abbreviated as Ile or I) encoded by the codons ATT, ATC, ATA[1] is an a-amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an a-amino group (which is in the protonated −NH+ 3 form under biological conditions), an a-carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a hydrocarbon side chain, classifying it as a non-polar, uncharged(at physiological pH), aliphatic amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it, and must be ingested in our diet. Isoleucine is synthesized from pyruvate employing leucine biosynthesis enzymes in other organisms such as bacteria.[2] Inability to break down isoleucine, along with other amino acids, is associated with the disease called Maple Syrup Urine Disease, which results in discoloration and a sweet smell in the patient's urine, which is where the name comes from. However, in severe cases, MSUD can lead to damage to the brain cells and ultimately death.[3] Contents Metabolism[edit] Biosynthesis[edit] As an essential nutrient, it is not synthesized in the body, hence it must be ingested, usually as a component of proteins. In plants and microorganisms, it is synthesized via several steps, starting from pyruvic acid and alpha-ketoglutarate. Enzymes involved in this biosynthesis include:[4] - Acetolactate synthase (also known as acetohydroxy acid synthase) - Acetohydroxy acid isomeroreductase - Dihydroxyacid dehydratase - Valine aminotransferase Catabolism[edit] Isoleucine is both a glucogenic and a ketogenic amino acid. After transamination with alpha-ketoglutarate the carbon skeleton can be converted into either Succinyl CoA, and fed into the TCA cycle for oxidation or converted into oxaloacetate for gluconeogenesis (hence glucogenic). It can also be converted into Acetyl CoA and fed into the TCA cycle by condensing with oxaloacetate to form citrate. In mammals Acetyl CoA cannot be converted back to carbohydrate but can be used in the synthesis of ketone bodies or fatty acids, hence ketogenic. Biotin, sometimes referred to as Vitamin B7 or Vitamin H, is an absolute requirement for the full catabolism of isoleucine (as well as leucine). Without adequate biotin, the human body will be unable to fully break down isoleucine and leucine molecules.[5] Nutritional Sources[edit] Even though this amino acid is not produced in animals, it is stored in high quantities. Foods that have high amounts of isoleucine include eggs, soy protein, seaweed, turkey, chicken, lamb, cheese, and fish.[6] Isomers of isoleucine[edit] Synthesis[edit] Isoleucine can be synthesized in a multistep procedure starting from 2-bromobutane and diethylmalonate.[7] Synthetic isoleucine was originally reported in 1905.[8] German chemist Felix Ehrlich discovered isoleucine in hemoglobin in 1903. References[edit] - ^ Center for Biological Sequence Analysis, University of Denmark http://www.cbs.dtu.dk/courses/27619/codon.html - ^ Kisumi, M; Komatsubara, S; Chibata, I (Jul 1977). "Pathway for isoleucine formation form pyruvate by leucine biosynthetic enzymes in leucine-accumulating isoleucine revertants of Serratia marcescens.". Biochem. - ^ "Maple Syrup Urine Disease (MSUD)". learn.genetics.utah.edu. - ^ Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. - ^ "Biotin & Detoxification Needs in Cognitively Delayed Adult - Metametrix Learning Center". Metametrix.com. - ^ [1], List is in order of highest to lowest of per 200 Calorie serving of the food, not volume or weight. - ^ "dl-Isoleucine". Org. Synth. - ^ Bouveault and Locquin, Compt. Center for Biological Sequence Analysis, University of Denmark http://www.cbs.dtu.dk/courses/27619/codon.html