http___fitnesdobavki.net_pages-7.html_1.xml
http___know-facts.com_about-amino-acids.html.xml
1.1 3.1 4.1 5.1 6.1 7.1 7.2 8.1 8.2 9.1 10.1 11.1 11.2 12.1 12.2 12.3 13.1 14.1 15.1 16.1 17.1 18.1 19.1 20.1 21.1 22.1 23.1 24.1 25.1 26.1 27.1 28.1 29.1 30.1 31.1 32.1 33.1 34.1 35.1 36.1 37.1 38.1 39.1 40.1 41.1 42.1 43.1 44.1 45.1 45.2 46.1 46.2 47.1 47.2 48.1 48.2 48.3 49.1 49.2 49.3 49.4 50.1 50.2 51.1 51.2 51.3 52.1
Фитнес Добавки / АМИНОКИСЕЛИНИ Аминокиселините са химични съединения, в молекулата на които присъстват задължително аминогрупа и химична група, придаваща киселинни свойства на съединението (при органичните е карбоксилна група). Най-известните аминокиселини са a-аминокиселините, от които са изградени всички генно детерминирани белтъци. Има и други аминокиселини, участващи в изграждането на белтъци, но те са модифицирани (метилирани и т. н.). a-аминокиселините са хирални съединения и биват L- и D-форми. Биологично активни са L-формите (това означава, че те въртят равнината на плоско поляризирана светлина наляво). Наричат се a (алфа) по името на централния въглероден атом, към който са свързани аминогрупата, карбоксилната група, водороден атом и въглеводородния остатък (Р). Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-аминокиселини в организма се делят на заменими (10), незаменими (8) и условнозаменими (2). Аминокиселините са градивните елементи на белтъците в човешкото тяло. Те играят важна роля за развитието на мускулите. Най-богатите на аминокиселини храни са тези, които имат голямо съдържание на белтъци - месо, риба, млечни продукти, бобови храни, яйца, соя, ядки и др. В белтъците на животинските храни се съдържат повече незаменими аминокиселини, отколкото в тези на растителните продукти и затова често биват предпочитани за употреба. Не отдавна бе открит подход за повишаване на биологичната ценност на белтъците в различните храни. Това става, чрез различни комбинации от хранителни продукти с допълващи се аминокиселинни състави. Аминокиселините спомагат за възстановяването на мускулните влакна. Те участват в растежа и развитието на мускулатурата. Когато организмът усвои нужните му аминокиселини, той може да произвежда над 50 000 различни белтъка и още над 15 000 ензими Основните 20 аминокиселини са: Аланин Аргинин Аспарагин Аспартова киселина Орнитин Цистеин Цистин * Лизин * Триптофан * Левцин * Треонин * Глутаминова киселина Метионин * Валин * Глутамин Фенилаланин Изолевцин * Глицин Пролин Тирозин Хистидин Серин * отбелязаните със звездичка са незаменими Аминокиселините изграждащи белтъците, в зависимост от химическата структура на радикалите се разпределят в подгрупи, както следва: Алифатни аминокиселини: глицин, аланин, валин, левцин, изолевцин; Хидрокси-аминокиселини: серин, треонин; S-съдържащи аминокиселини: цистеин, метионин; Ароматни аминокиселини: фенилаланин, тирозин, триптофан; Циклична имино-киселина: пролин; С допълнителна базична група: лизин, аргинин, хистидин С допълнителна карбоксилна група и техните амиди: аспарагинова киселина, глутаминова киселина, аспарагин, глутамин; Съществуват препарати с високо съдържание на свободни аминокиселини. Ефектът от приема на свободни аминокиселини е по-голям в сравнение с приемането на протеинови концентрати. Това се дължи на по-доброто им възприемане от човешкия организъм. По принцип след като белтъчините се поемат от организма, в храносмилателната система се разграждат до ди- и три-пептиди /съединения, съдържащи две до три аминокиселини/. Тези пептиди се "всмукват" от специализирали се за това клетки в тънкото черво, разграждат се от тези клетки до свободни аминокиселини и освободените вече аминокиселини се прехвърлят в кръвния ток. След навлизането им в кръвния ток, отделните аминокиселини се транспортират до всички нуждаещи се от тях клетки, преминават в тях и се използват за синтезата на необходимите и сцефични за съответните клетка/тъкан/орган белтъчини и ензими. Така белтъчният синтез (в това число и увеличаването на мускулната маса) по време се случва едва след разпадането на белтъчините от храната на аминокиселини. Ето тук идва и разликата между обикновения прием и поемането чрез препарат. При приемането на аминокиселини във вид на препарат, строежът на мускулите започва веднага, тъй като "строителният материал" не се нуждае от смилане, а е в готов за употреба от клетките вид. Ето затова аминокиселинните препарати имат по-силен ефект и от протеините на прах. Дори и да не приемате аминокиселини под формата на препарат, това индиректно става чрез приетата храна (особено ако е богата на белтъчини). Най-често белтъчния прием се равнява на 1-2 г на телесно тегло в зависимост каква е целта на "приемащия" ги. Някои "момчета" взимат и над 2 г (3-4) на телесно тегло, но това не е препоръчително. Тъй като получавате аминокиселините от хранителните продукти, не са ви необходими големи дози при употребата им като препарати. Но все пак ако сте решили да взимате, то 1-2 грама дневно са достатъчни. Тази доза е достатъчна за снабдяване на тялото с аминокиселините, необходими за храносмилането и белтъчния синтез. Когато приемате аминокиселини е важно да приемате и достатъчно калории, тъй като съществува опасност клетките ви да ги използват за гориво, вместо като структурни единици. Повечето спортисти предпочитат да ги приемат около половин час след тренировка, когато организмът е склонен към по-пълноценно усвояване на приетите вещества. Взето от Wikipedia
1.1 2.1 3.1 4.1 5.1 6.1 7.1 8.1 9.1 10.1 11.1 12.1 13.1 14.1 15.1 16.1 17.1 18.1 19.1 20.1 21.1 22.1 23.1 23.2 24.1 25.1 26.1 27.1 28.1 29.1 30.1 31.1 31.2 32.1 33.1 34.1 35.1 35.2 36.1 37.1 38.1 39.1 40.1 41.1 42.1 43.1 43.2 44.1 45.1 46.1 47.1 48.1 49.1 50.1 50.2 51.1 52.1 53.1 54.1 55.1 55.2 56.1 57.1 57.2 58.1 59.1 60.1 61.1 62.1 63.1 64.1 65.1 65.2 66.1 67.1 68.1 68.2 69.1 70.1 70.2 71.1 72.1 73.1 74.1 75.1 76.1 77.1 78.1 79.1 80.1 81.1 82.1
Amino acids Amino acids are biologically important organic compounds made from amine and carboxylic acid functional groups, along with a side-chain specific to each amino acid. The key elements of an amino acid are carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen, although other elements such as sulfur are found in the side-chains of certain amino acids. In the form of proteins, amino acids comprise the second largest component - apart from water - in human muscles, cells and other tissues. Because of their biological significance, amino acids are essential in nutrition and are commonly used in nutritional supplements. Standard Amino Acids Twenty amino acids are known as "standard" amino acids, which are encoded directly from the genetic code. Outside proteins, amino acids also perform critical biological roles including neurotransmitting, transport, and synthesis of special compounds. For example the standard glutamic acid and the non-standard gamma-amino acid: gamma-amino-butyric acid (GABA) are the brain's main excitatory and inhibitory neurotransmitters, respectively. Hydroxyproline - a major component of the connective tissue collagen - is synthesised from proline. The standard amino acid glycine is used to synthesise porphyrins used in red blood cells, and the non-standard carnitine is used in lipid transport. Essential Amino Acids Nine of the 20 standard amino acids are called "essential" amino acids for humans because they cannot be created from other compounds by the human body. These amino acids, which must be present in the food, are: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan and valine. The remaining 11 non-essential amino acids, which can be made in the body from other molecules, are: alanine, arginine, asparagine, aspartic acid, cysteine, glutamic acid, glutamine, glycine, proline, serine and tyrosine. Amino Acid Sructure In the structure shown here, R represents a side-chain specific to each amino acid. Depending on their side-chain the amino acids have different characteristics. The side-chain can make an amino acid a weak acid or a weak base, and hydrophilic if the side-chain is polar or hydrophobic if it is nonpolar. The hydrophobic amino acids tend to repel the aqueous environment and, therefore, reside predominantly in the interior of proteins. These amino acids neither ionize nor participate in the formation of H-bonds. The hydrophilic amino acids tend to interact with the aqueous environment, they are often involved in the formation of H-bonds and are predominantly found on the exterior surfaces proteins or in the reactive centers of enzymes. The amino acids with nonpolar hydrophobe aliphatic R-groups comprise glycine, alanine, valine, leucine and isoleucine. Of these valine, leucine and isoleucine have a branched chain R-group - they are therefore termed "branched-chain amino acids" or BCAA. Here are the foods with the highest content of glycine, alanine, valine, leucine and isoleucine. The non-aromatic amino acids with polar hydroxyl R-groups comprise serine and threonine. Here are the foods with the highest content of serine and threonine. The amino acids with nonpolar sulfur-containing R-groups comprise cysteine and methionine. Here are the foods with the highest content of cysteine and methionine. The amino acids with polar acid or corresponding polar amide R-groups comprise aspartic acid, asparagine, glutamic acid and glutamine. Here are the foods with the highest content of aspartic acid, asparagine, glutamic acid and glutamine. The amino acids with polar basic R-groups comprise arginine, lysine and histidine. Here are the foods with the highest content of arginine, lysine and histidine. The amino acids with aromatic R-groups comprise phenylalanine, tyrosine and tryptophan. Of these phenylalanine and tryptophan are nonpolar and tyrosine is polar. Here are the foods with the highest content of phenylalanine, tryptophan and tyrosine. The amino acid with a nonpolar imino type R-group is proline. Here are the foods with the highest content of proline. Amino Acid Function It is the nature of the amino acid R-groups that dictate structure-function relationships of peptides and proteins. The hydrophobic amino acids will generally be encountered in the interior of proteins shielded from direct contact with water. Conversely, the hydrophilic amino acids are generally found on the exterior of proteins as well as in the active centers of enzymatically active proteins. Indeed, it is the very nature of certain amino acid R-groups that allow enzyme reactions to occur. The imidazole ring of histidine allows it to act as either a proton donor or acceptor at physiological pH. Hence, it is frequently found in the reactive center of enzymes. Equally important is the ability of histidines in hemoglobin to buffer the H+ ions from carbonic acid ionization in red blood cells. It is this property of hemoglobin that allows it to exchange oxygen (O2) and carbon dioxide (CO2) at the tissues or lungs, respectively. The primary alcohol of serine and threonine as well as the thiol (–SH) of cysteine allow these amino acids to act in enzymatic catalysis. Additionally, the thiol of cysteine is able to form a disulfide bond with other cysteines. This simple disulfide is identified as cystine. The formation of disulfide bonds between cysteines present within proteins is important to the formation of active structural domains in a large number of proteins. Disulfide bonding between cysteines in different polypeptide chains plays a crucial role in ordering the structure of complex proteins, e.g. the insulin receptor. Rererences: 1 , 2 Copyright: Know Facts - All Rights Reserved