STOCKHOLM. Drei in den USA tätige Wissenschafter erhalten für die Entdeckung eines ganz besonderen Proteins den Chemie-Nobelpreis 2008.
Sie bekommen die mit einer Million Euro dotierte Auszeichnung für die Nutzbarmachung des Proteins GFP, das unter Anregung mit blauem oder UV-Licht grün fluoresziert. GFP, das in der Natur in der pazifischen Qualle „Aequora victoria“ vorkommt, hat große Bedeutung in der Biologie, weil damit andere Proteine in lebenden Zellen direkt beobachtet werden können. Mit dem Fluoreszenz-Protein können die Forscher heute die Entwicklung von Nervenzellen im Gehirn, das Wachsen von Tumorzellen oder die Entwicklung der Alzheimer-Krankheit beobachten. Auch Vorgänge innerhalb einzelner Zellen lassen sich mit dem Marker unter hochauflösenden Mikroskopen verfolgen. Der neue Nobelpreisträger Osamu Shimomura (80) vom Marine Biological Laboratory in Woods Hole (USA) hatte als Erster das GFP aus der Qualle isoliert und entdeckt, dass das Protein unter UV-Licht hellgrün leuchtet. Martin Chalfie (61) gelang es an der Columbia University in New York, das für die GFP-Erzeugung verantwortliche Gen in einen anderen Organismus einzuschleusen. Der Dritte im Bund der neuen Preisträger, Roger Y. Tsien (56) von der University of California in San Diego, hatte den biologischen Mechanismus der Fluoreszenz geklärt.
vom 09.10.2008
Pressekonferenz zur Verkündung der Preisträger des Nobelpreises für Chemie 2008
 Der diesjährige Nobelpreis für Chemie wurde zu je einem Drittel an die Biologen Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien für die Entdeckung und Erforschung des grün fluoreszierenden Proteins GFP vergeben. Die Königlich-Schwedische Wissenschaftsakademie gab die diesjährigen Gewinner des Chemie-Nobelpreises am Mittwoch, den 8. Oktober bekannt.

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Das unter UV- oder blauem Licht hellgrün leuchtende Protein GFP wurde erstmals im Jahre 1962 von Osamu Shimomura, Marine Biological Laboratory in Woods Hole (USA), in der Qualle Aequorea victoria entdeckt und isoliert und gehört seitdem zu den wichtigsten Werkzeugen der Biowissenschaften. Martin Chalfie von der Columbia University in New York entwickelte das erste gentechnische Verfahren für den Einsatz von GFP als Farbmarker. Roger Tsien von der University of California in San Diego klärte anschließend die chemische Struktur von GFP und die chemisch-physikalischen Grundlagen des Fluoreszierens auf.

Das GFP wird an andere Proteine gekoppelt, indem sein Genbauplan neben das Gen des Zielproteins eingeschleust wird. Leuchten dann die zu untersuchenden Zellen unter UV-Licht hellgrün, so zeigt das, dass beide Proteine hergestellt wurden. So lassen sich beispielsweise die Entwicklung von Nervenzellen im Gehirn, das Wachsen von Tumorzellen, die Ausbreitung von Krebszellen oder die Entwicklung der Alzheimer-Krankheit besser beobachten. Auch das Studieren von Insulin produzierenden Betazellen in einem Embryo ist eine Anwendung der Entdeckung. GFP ist ein kleines, zylinderförmiges Eiweißmolekül aus 238 Bausteinen, so genannten Aminosäuren. Dass das Protein überhaupt leuchten kann, liegt an einem so genannten Chromophor, einer chemischen Verbindung, die durch Licht einer bestimmten Wellenlänge angeregt wird, dessen Energie absorbiert und das Licht anschließend in einer anderen Wellenlänge wieder abstrahlt.